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  1. 紀要
  2. お茶の水女子大學自然科學報告
  3. 45(1)

Purification and Characterization of an Acid Protease from Myxoamoebae of a True Slime Mold, Physarum polycephalum

http://hdl.handle.net/10083/837
http://hdl.handle.net/10083/837
4f4f334f-6841-4b5b-b10b-b9fa986d2460
名前 / ファイル ライセンス アクション
KJ00004470823.pdf KJ00004470823.pdf (747.4 kB)
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2007-04-23
タイトル
タイトル Purification and Characterization of an Acid Protease from Myxoamoebae of a True Slime Mold, Physarum polycephalum
言語
言語 eng
資源タイプ
資源 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
タイプ departmental bulletin paper
著者 Minowa-Sonobe, Yukie

× Minowa-Sonobe, Yukie

WEKO 70553

Minowa-Sonobe, Yukie

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Shimada, Ynkiko

× Shimada, Ynkiko

WEKO 70554

Shimada, Ynkiko

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Murakami-Murofushi, Kimiko

× Murakami-Murofushi, Kimiko

WEKO 70555

Murakami-Murofushi, Kimiko

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著者(ヨミ)
識別子Scheme WEKO
識別子 70556
姓名 ミノワ-ソノベ, ユキエ
著者(ヨミ)
識別子Scheme WEKO
識別子 70557
姓名 シマダ, ユキコ
著者(ヨミ)
識別子Scheme WEKO
識別子 70558
姓名 ムラカミ-ムロフシ, キミコ
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 In order to compare the characteristics of acid protease (s) in diploid and haploid cells of a true slime mold, Physarum polycephalum, an acid protease was purified from the haploid myxoamoebae of Physarum by a combination of detergent extraction, acid precipitation, and ion-exchange column chromatographies. The purified enzyme having a molecular weight of 68,000 was composed of two polypeptide chains, 31-kDa heavy chain and 23-kDa light chain. These polypeptides were cross-linked by disulfide bond (s), and the heavy chain contained carbohydrate moiety composed of mannose, glucosamine, fucose and glucose. Optimum pH of the enzyme reaction was 1.7 toward hemoglobin as a substrate. A typical aspartic protease inhibitor, diazoacetyl-D, L-norleucine methyl ester (DAN), inhibited the enzyme activity in the presence of cupric ions, but the enzyme was not sensitive to the other aspartic protease inhibitors, 1, 2-epoxy-3-(p-nitrophenoxy) propane (EPNP) and pepstatin A. These results indicate that the characteristics of the amoeboid protease is very similar to those of the plasmodial enzyme. In addition, amino acid compositio\
n and specific activity of the purified enzyme were also very similar to those of the plasmodial protease.
書誌情報 お茶の水女子大學自然科學報告

巻 45, 号 1, p. 67-78, 発行日 1994-07-15
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 00298190
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00033958
フォーマット
内容記述タイプ Other
内容記述 application/pdf
形態
747381 bytes
日本十進分類法
主題Scheme NDC
主題 400
出版者
出版者 お茶の水女子大学
資源タイプ
内容記述タイプ Other
内容記述 紀要論文
資源タイプ・ローカル
紀要論文
資源タイプ・NII
Departmental Bulletin Paper
資源タイプ・DCMI
text
資源タイプ・ローカル表示コード
03
所属
Department of Biology, Faculty of Science, Ochanomizu University
所属
Department of Biology, Faculty of Science, Ochanomizu University
所属
Department of Biology, Faculty of Science, Ochanomizu University
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